Пищеварительные ферменты предотвращают дефицит и улучшают работу кишечника?

Нехватка и избыток ферментов – чего ожидать

Недостаток ферментов, особенно пищеварительной группы – это и причина, и следствие. Это значит, что к дефициту энзимов могут привести заболевания внутренних органов, но с другой стороны, нехватку пищеварительных ферментов нередко провоцируют и нарушения пищевого поведения. 

Переедание – в этом случае объема и активности ферментов просто не хватает, даже если желудочно-кишечный тракт здоров. К нехватке ферментов приводит и чрезмерная увлеченность фастфудом, но также и домашней, но чрезмерно жирной, высокоуглеводной едой. В этом случае результат  недостаточности собственного объема энзимов – некорректное расщепление сложных молекул липидов, углеводов. Недостаточность энзимов чаще всего сказывается на здоровье поджелудочной железы, а затем к дефициту полезных питательных веществ, что отражается на функциональности других органов. 

Если при разумной, здоровой диете наблюдаются расстройства желудка, болезни печени и другие патологии пищеварительной системы, недостаточность энзимов образуется из-за нарушения огромного числа метаболических процессов и реакций:

То есть, различные врожденные и приобретенные состояния, прямо связанные с функциональностью желудочно-кишечного тракта, являются главными подозреваемыми при недостатке ферментов. 

Говорить о гиперобъемах ферментов современная медицина может только в одном ключе: при безосновательном приеме фармацевтических препаратов на фоне полностью здорового собственного метаболизма. Нарушение равновесия в метаболических реакциях, ненужная «помощь» пищеварительной системе может спровоцировать ряд симптомов, постепенно ведущих к снижению активности внутренних органов, в частности к недостаточности продукции энзимов поджелудочной железы.

В отсутствии или в условиях недостаточности питания падает поступление белковых ресурсов, а именно из них метаболизм выбирает аминокислоты, которые синтезируются в энзимы.  Гиповитаминозы (дефицит витаминов), диета с низким содержанием белковой пищи тесно связаны с недостаточностью синтеза энзимов пищеварительной системы. В этом случае снижается их выработка, постепенно провоцируя недостаточность метаболических процессов. 

Активность энзимов непостоянна даже на фоне отсутствия заболеваний или ограничений в питании. В любых обстоятельствах энзимы быстро реагируют на любые факторы, влияющие на клетки нашего тела. У такой сверхчувствительности есть цель: вовремя приспособить клетку к изменившимся условиям, ответить на полученные стимулы. Низкая активность энзимов по отношению к клетке – это не есть угроза жизни всего организма, но угроза жизнеспособности клеток: любую ситуацию, имеющую отношение к недостатку энзимов затягивать или пускать на самотек определенно не стоит. 

Т. Т. Березов. Биологическая химия. Под редакцией академика АМН СССР С. С. Дебова. Изд. 2е, переработанное и дополненное.

Коровкин Б. Ф. – Ферменты в жизни человека / Б. Ф. Коровкин. – М.: Медицина, 2016 г.

Попова Т.Н., Рахманова Т.П., Попов С.С. Медицинская энзимология: Учебное пособие. — Воронеж: Издательско-полиграфический центр Воронежского государственного университета, 2008.

Международный союз биохимии и молекулярной биологии. Новый класс ферментов: транслоказы.. IUBMB NEWS (Август 2018).

ТБГУ: Ферменты, иллюстрированная биохимия, Учебное пособие, 2018 г.

Ферменты и воспаление

Ферменты – это белковые катализаторы, которые активируют химические реакции в организме. Из-за своего белкового происхождения они обладают исключительными каталитическими свойствами, то есть могут ускорять реакции в 107-1010 раз. В организме человека содержится около 3000 различных ферментов, которые катализируют более 7000 различных химических реакций. 

Ферменты контролируют все метаболические процессы в организме, от расщепления питательных веществ, преобразования и хранения энергии до производства биомолекул и комплексных иммуномодулирующих эффектов. Когда нашему организму не хватает ферментов или нарушается их функциональное состояние, ухудшаются физиологические реакции, а при различных патологиях, воспалениях потвоспаленребность в естественных системных ферментах сильно возрастает, часто превышая возможности организма.

Когда речь идет о воспалительных реакциях, важно помнить, что они характеризуются пятью основными симптомами: 

• жар (температура);
• покраснение;
• отек;
• боль;
• нарушение функции пораженного участка. 

Системная ферментная терапия уменьшает все признаки воспаления, но работает иначе, чем традиционные противовоспалительные препараты. Действие НПВП основано на ингибировании фермента циклооксигеназы, который снижает синтез медиаторов воспаления, таких как простагландины и тромбоксаны, и, таким образом, снимает симптомы воспаления. 

Однако эти препараты обладают рядом побочных эффектов на желудочно-кишечный тракт, сердечно-сосудистую систему, некоторые из которых вредны для печени, почек и не рекомендуются во время беременности. 

Между тем системные ферменты не блокируют выработку естественных медиаторов воспаления во время воспаления, но ускоряют метаболизм в очаге воспаления, стимулирует иммунную систему организма на борьбу с патогеном, активирует лизис клеток и способствует фагоцитозу. Таким образом, ферменты не подавляют само воспаление, а ускоряют его естественное течение и тем самым помогают нашему организму справиться с ним. 

Благодаря ускоренному течению воспаления инфекция ограничена и не распространяется на окружающие ткани и органы. Еще один важный эффект системных ферментов – синергетический эффект при использовании в сочетании с антибиотиками. Благодаря ускоренному течению воспаления инфекция ограничена и не распространяется на окружающие ткани и органы. Еще один важный эффект системных ферментов – синергетический эффект при использовании в сочетании с антибиотиками.

Согласно мировой литературе, использование системных ферментов в сочетании с антибактериальными средствами улучшает их биодоступность для бактерий, тем самым усиливая действие антибиотиков и снижая их дозу

Также важно подчеркнуть, что ферментные препараты безопасны, не имеют вредных побочных эффектов и не имеют токсичных или смертельных доз

Системные ферменты

↑хЯРНПХВЕЯЙЮЪ ЯОПЮБЙЮ

мЮВЮКН ЯНБПЕЛЕММНИ МЮСЙХ Н ТЕПЛЕМРЮУ (ЩМГХЛНКНЦХХ) ЯБЪГШБЮЧР Я НРЙПШРХЕЛ Б 1814 Ц. й. йХПУЦНТНЛ ОПЕБПЮЫЕМХЪ ЙПЮУЛЮКЮ Б ЯЮУЮП ОНД ДЕИЯРБХЕЛ БНДМШУ БШРЪФЕЙ ХГ ОПНПНЯРЙНБ ЪВЛЕМЪ. дЕИЯРБСЧЫЕЕ МЮВЮКН ХГ ЩРХУ БШРЪФЕЙ АШКН БШДЕКЕМН Б 1833 Ц. ю. оЮИЕМНЛ Х ф. оЕПЯН. хЛ НЙЮГЮКЯЪ ТЕПЛЕМР ЮЛХКЮГЮ. б 1836 Ц. ьБЮММ НАМЮПСФХК Х НОХЯЮК ОЕОЯХМ. б ЩРНЛ ФЕ ЦНДС х. оСПЙХМ Х х. оЮООЕМЦЕИЛ НУЮПЮЙРЕПХГНБЮКХ РПХОЯХМ. б 1897 Ц. АПЮРЭЪ ц. Х щ. аСУМЕПШ БШДЕКХКХ ХГ ДПНФФЕИ ПЮЯРБНПХЛШИ ОПЕОЮПЮР (РЮЙ МЮГШБЮЕЛСЧ ГХЛЮГС), БШГШБЮБЬХИ ЯОХПРНБНЕ АПНФЕМХЕ. щРХЛ АШК ОНКНФЕМ ЙНМЕЖ ЯОНПС к. оЮЯРЕПЮ, ОНКЮЦЮБЬЕЦН, ВРН ОПНЖЕЯЯ АПНФЕМХЪ ЛНЦСР БШГШБЮРЭ РНКЭЙН ЖЕКНЯРМШЕ ФХБШЕ ЙКЕРЙХ, Х ч. кХАХУЮ, ЯВХРЮБЬЕЦН, ВРН АПНФЕМХЕ ЯБЪГЮМН Я НЯНАШЛХ БЕЫЕЯРБЮЛХ. б ЙНМЖЕ XIX БЕЙЮ щ. тХЬЕП ОПЕДКНФХК ОЕПБСЧ РЕНПХЧ ЯОЕЖХТХВМНЯРХ ТЕПЛЕМРНБ. б 1913 Ц. к. лХУЮЩКХЯ ЯТНПЛСКХПНБЮК НАЫСЧ РЕНПХЧ ЙХМЕРХЙХ ТЕПЛЕМРЮРХБМШУ ПЕЮЙЖХИ. б ЙПХЯРЮККХВЕЯЙНЛ БХДЕ ОЕПБШЕ ТЕПЛЕМРШ АШКХ ОНКСВЕМШ дФ. яЮЛМЕПНЛ Б 1926 Ц. (СПЕЮГЮ) Х дФ. мНПРПНОНЛ Б 1930 Ц. (ОЕОЯХМ). й ЯЕПЕДХМЕ XX БЕЙЮ АКЮЦНДЮПЪ ПЮГБХРХЧ ЛЕРНДНБ ТХГХЙН-УХЛХВЕЯЙНЦН ЮМЮКХГЮ (ЦКЮБМШЛ НАПЮГНЛ УПНЛЮРНЦПЮТХХ) Х НПЦЮМХВЕЯЙНИ УХЛХХ АШКЮ ПЮЯЬХТПНБЮМЮ ОЕПБХВМЮЪ ЯРПСЙРСПЮ ЛМНЦХУ ТЕПЛЕМРНБ. рЮЙ, Б 1960 Ц. с. яРЕИМНЛ Х я. лСПНЛ АШКЮ СЯРЮМНБКЕМЮ ОЕПБХВМЮЪ ЯРПСЙРСПЮ ПХАНМСЙКЕЮГШ ю, Ю Б 1969 Ц. P. лЕППХТХКДНЛ НЯСЫЕЯРБКЕМ УХЛХВЕЯЙХИ ЯХМРЕГ ЩРНЦН ТЕПЛЕМРЮ. оПХЛЕПМН Б ЩРН ФЕ БПЕЛЪ Я ОНЛНЫЭЧ ПЕМРЦЕМНЯРПСЙРСПМНЦН ЮМЮКХГЮ ПЮЯЬХТПНБЮМЮ БРНПХВМЮЪ Х РПЕРХВМЮЪ ЯРПСЙРСПЮ ПЪДЮ ТЕПЛЕМРНБ. б 1965 Ц. ЛЕРНДНЛ ПЕМРЦЕМНЯРПСЙРСПМНЦН ЮМЮКХГЮ ЮМЦКХИЯЙХИ СВ╦МШИ д. тХККХОЯ СЯРЮМНБХК РП╦УЛЕПМСЧ ЯРПСЙРСПС ТЕПЛЕМРЮ КХГНЖХЛЮ. йЮРЮКХРХВЕЯЙЮЪ ЮЙРХБМНЯРЭ пмй (ПХАНГХЛШ) БОЕПБШЕ АШКЮ НАМЮПСФЕМЮ Б 1980-Е ЦНДШ р. вЕЙНЛ, ХГСВЮБЬХЛ ЯОКЮИЯХМЦ пмй С ХМТСГНПХХ Tetrahymena thermophila. сВЮЯРНЙ ЛНКЕЙСКШ ОПЕ-Ппмй Tetrahymena thermophila, ЙНДХПСЕЛШИ ХМРПНМНЛ БМЕУПНЛНЯНЛМНЦН ЦЕМЮ Пдмй, НЯСЫЕЯРБКЪК ЮСРНЯОКЮИЯХМЦ, РН ЕЯРЭ ЯЮЛ БШПЕГЮК ЯЕАЪ ОПХ ЯНГПЕБЮМХХ Ппмй.

Статья составлена с использованием следующих материалов:

Госманов Р.Г., Галиуллин А.К., Волков А.Х., Ибрагимова А.И. Микробиология: Учебное пособие. — 2-е изд., стер. — СПб.: Издательство «Лань», 2017. — 496 с.

2.

Емцев В. Т. Микробиология: учебник для вузов / В. Т. Емцев, Е. Н. Мишустин – 5-е изд., переработанное и дополненное – Москва: Дрофа, 2005. – 445 с.

3.

Литусов Н.В. Физиология бактерий. Иллюстрированное учебное пособие. – Екатеринбург: Изд-во УГМУ, 2015. – 43 с

4.

Пилькевич Н.Б., Виноградов А.А., Боярчук Е.Д. Основы микробиологии: Учебное пособие для студентов высших учебных заведений. – Луганск: Альма-матер, 2008. — 192 с.

Источники из сети интернет:
5.

Свернуть
Список всех источников

Структура: цепь из тысяч аминокислот

Все ферменты являются белками, но не все белки – ферменты. Как и другие протеины, энзимы состоят из аминокислот. И что интересно, на создание каждого фермента уходит от ста до миллиона аминокислот, нанизанных, словно жемчуг на нить. Но эта нить не бывает ровной – обычно изогнута в сотни раз. Таким образом, создается трехмерная уникальная для каждого фермента структура. Меж тем, молекула энзима – сравнительно крупное образование, и лишь небольшая часть его структуры, так называемый активный центр, участвует в биохимических реакциях.

Каждая аминокислота соединена с другой определенным типом химической связи, а каждый фермент имеет свою уникальную последовательность аминокислот. Для создания большинства из них используются примерно по 20 видов. Даже незначительные изменения последовательности аминокислот могут кардинально менять внешний вид и «таланты» фермента.

Виды ферментов и их функции в организме

Сегодня мир официальной, доказательной медицины опирается на такую классификацию: 

Оксиредуктазы 

Энзимы-катализаторы, активные участники окислительно-восстановительных реакций – важнейших для жизнедеятельности процессов: в первую очередь тканевое дыхание, накопление в клетках энергии, пищеварение и т.д.  В этой категории насчитывается двадцать два подкласса ферментов, каждый из подкатегорий отвечает дополнительно за тот или иной тип реакций: например, одни энзимы «работают» исключительно с азотосодержащими соединениями, другие – с фосфором, третьи – с железом и так далее. Среди них есть и пероксидазы – активные антиоксиданты, соединения, препятствующие преждевременной гибели клеток от воздействия свободных радикалов. 

Трансферазы 

Предмет пристального внимания всех, кто придерживается норм здорового питания. Ферментам  этого класса поручена важная задача: участие в обмене жиров и углеводов, а также некоторых аминокислот и нуклеинов. Всего насчитывает 9 подклассов, и каждый из них, по такому же принципу разделения обязанностей, работает в своей узкой сфере: с соединениями, содержащими азот, или с переносом остаточных сахаров, селен-содержащих групп и т.д. 

Гидролазы

Наименование этой группы говорит само за себя – у этих ферментов активность связана со всем, что относится к реакциям гидролиза, то есть взаимодействия с водой. Подклассов 13, каждый из которых, по уже знакомому принципу, вступает в связь с пептидами, сахарами и другими веществами, требующими реакций гидролиза. 

Лиазы 

Роль этих ферментов не связана ни с окислением, ни с гидролизом. Если необходимо ускорить биохимическую реакцию, не касаясь окислительно-восстановительных и водосодержащих ресурсов, в этом случае катализатором выступают именно лиазы.  Подклассов только 7, и все они направлены на разрыв углеродных связей. 

Изомеразы 

Эта группа скорее похожа на включатели различных процессов: например, уже известные нам трансферазы и лиазы нуждаются в подобии дополнительной стимуляции. Команду «старт» дают именно изомеразы. Всего шесть подклассов, и у каждого своя «зона ответственности». 

Лигазы 

Своеобразные свахи в мире ферментов – соединяют две молекулы, которые образуют новую связь. Это называется лигированием, и имеет большое значение для иммунитета, репликации ДНК, репарации клеток (способности исправлять повреждения в молекулах ДНК). Шесть подклассов, шесть направлений деятельности. 

Транслоказы 

Последняя, седьмая группа ферментов – это так называемая сборная чемпионов всех упомянутых команд. Им поручена деликатная задача: ускорять реакции, в которых молекулы питательных веществ должны пройти через клеточные мембраны. Разделение на подгруппы выглядит немного сложнее, чем у прочих групп, но принцип такой: 

–подкласс из шести видов энзимов, объединенных по виду переносимых молекул или ионов (водорода, аминокислот, пептидов и т.д.)

–подкласс из четырех видов энзимов, сгруппированных по реакциям, которые обеспечивают движение переносимых веществ, например, окислительно-восстановительные, гидролизные или по выделению углекислого газа (декарбоксилирование).  

Кроме функциональности, тип ферментов определяется по локации – есть внутри-, или внеклеточные энзимы.  Именно внутриклеточные рассматриваются как маркеры нарушений работы, болезней внутренних органов: почечной или печеночной недостаточности, болезней миокарда, предстательной железы. Внеклеточные – те, что помогают пищеварению, разбирая питательные вещества на молекулы такого размера, что смогут проходить через клетки кишечника, чтобы поступить в кровь. 

Нехватка ферментов этого типа может спровоцировать развитие заболеваний желудочно-кишечного тракта и других систем жизнедеятельности. 

Откуда берутся ферменты

Несмотря на то, что наш организм умеет синтезировать энзимы, для этого ему требуется основа: белковые соединения. Другой природы ферментов не существует, но это не значит, что все белки, потребляемые нами, являются энзимами (но все энзимы без сомнений белки). 

Например, аминокислоты, приоритетно важные для поддержания метаболического равновесия – это тоже ферменты (однокомпонентные). Но чтобы синтезировать даже один, потребуется сложнейшая цепочка, иногда состоящая из миллиона аминокислот. От того, сколько, каких и в какой последовательности аминокислот будет использовано для построения энзима, и зависит его функционал. 

Некоторые витамины также выступают прародителями ферментов, точнее, коэнзимов: тех самых активных центров, которые на молекуле энзима выполняют функцию  стыковочной площадки. Как и с любыми питательными веществами, с катализаторами случается и дефицит, и – заметно реже – избыток.  

Катализаторы в продуктах

Ферменты имеют решающее значение для здоровья, поскольку помогают организму расщеплять пищевые компоненты до состояния, пригодного для использования питательных веществ. Кишечник и поджелудочная железа производят широкий спектр ферментов. Но кроме этого, многие из полезных веществ, способствующих пищеварению, содержатся также и в некоторых продуктах.

Ферментированные продукты являются практически идеальным источником полезных бактерий, необходимых для правильного пищеварения. И в то время, когда аптечные пробиотики «работают» только в верхнем отделе пищеварительной системы и часто не добираются до кишечника, эффект от ферментативных продуктов ощущается во всем желудочно-кишечном тракте.

Лучшие материалы месяца

• Коронавирусы: SARS-CoV-2 (COVID-19)
• Антибиотики для профилактики и лечения COVID-19: на сколько эффективны
• Самые распространенные «офисные» болезни
• Убивает ли водка коронавирус
• Как остаться живым на наших дорогах?

Например, абрикосы содержат в себе смесь полезных энзимов, в том числе инвертазу, которая отвечает за расщепление глюкозы и способствует быстрому высвобождению энергии.

Натуральным источником липазы (способствует более быстрому перевариванию липидов) может послужить авокадо. В организме это вещество производит поджелудочная железа. Но дабы облегчить жизнь этому органу, можно побаловать себя, например, салатом с авокадо – вкусно и полезно.

Кроме того, что банан, пожалуй, самый известный источник калия, он также поставляет в организм амилазу и мальтазу. Амилаза содержится также в хлебе, картофеле, крупах. Мальтаза способствует расщеплению мальтозы, так называемого солодового сахара, который в обилии представлен в пиве и кукурузном сиропе.

Другой экзотический фрукт – ананас содержит в себе целый набор энзимов, в том числе и бромелайн. А он, согласно некоторым исследованиям, еще и обладает противораковыми и противовоспалительными свойствами.

Роль заместительной терапии препаратом «Микразим»

Для многих людей с нарушением пищеварения, прежде всего с заболеваниями поджелудочной железы, назначение ферментов обеспечивает функциональную поддержку органа и ускоряет процессы выздоровления. После купирования приступа панкреатита или другой острой ситуации прием ферментов можно прекратить, так как организм самостоятельно восстанавливает их секрецию.

Длительный прием ферментативных препаратов необходим лишь при тяжелой внешнесекреторной недостаточности поджелудочной железы.

Одним из наиболее физиологичных по своему составу является препарат «Микразим». В его состав входят амилаза, протеазы и липаза, содержащиеся в панкреатическом соке. Поэтому нет необходимости отдельно подбирать, какой фермент нужно использовать при разнообразных болезнях этого органа.

Показания для использования этого лекарства:

• хронический панкреатит, муковисцидоз и другие причины недостаточной секреции ферментов поджелудочной железы;
• воспалительные заболевания печени, желудка, кишечника, особенно после операций на них, для более быстрого восстановления пищеварительной системы;
• погрешности в питании;
• нарушение функции жевания, например, при стоматологических заболеваниях или малоподвижности пациента.

Прием пищеварительных ферментов с заместительной целью помогает избежать вздутия живота, жидкого стула, болей в животе. Кроме того, при тяжелых хронических заболеваниях поджелудочной железы Микразим полностью принимает на себя функцию по расщеплению питательных веществ. Поэтому они могут беспрепятственно усваиваться в кишечнике

Это особенно важно для детей, страдающих муковисцидозом

Важно: перед применением ознакомьтесь с инструкцией или проконсультируйтесь с лечащим врачом

Гипер- и гипоактивность

Бывают случаи, когда энзимы выполняют свои функции с неправильной интенсивностью. Чрезмерная активность вызывает чрезмерное формирование продукта реакции и дефицит субстрата. В результате – ухудшение самочувствия и серьезные болезни. Причиной гиперактивности энзима может быть как генетическое нарушение, так и избыток витаминов или микроэлементов, используемых в реакции.

Гипоактивность ферментов может даже стать причиной смерти, когда, например, энзимы не выводят из организма токсины либо возникает дефицит АТФ. Причиной такого состояния также могут быть мутированные гены или, наоборот, гиповитаминоз и дефицит других питательных веществ. Кроме того, пониженная температура тела аналогично замедляет функционирование энзимов.

Классификация

В зависимости от роли в химических реакциях, различаются такие классы ферментов:

Классы	Особенности
Оксиредуктазы	Катализируют окисление своих субстратов, перенося электроны или атомы водорода
Трансферазы	Участвуют в переносе химических групп из одного вещества в другое
Гидролазы	Расщепляют крупные молекулы на более мелкие, добавляя к ним молекулы воды
Лиазы	Катализируют расщепление молекулярных связей без процесса гидролиза
Изомеразы	Активируют перестановку атомов в молекуле
Лигазы (синтетазы)	Образуют связи с атомами углерода, используя энергию АТФ.

В живом организме все ферменты делятся на внутри- и внеклеточные. К внутриклеточным относятся, например, ферменты печени, участвующие в реакциях обезвреживания различных веществ, поступающих с кровью. Они обнаруживаются в крови при повреждении органа, что помогает в диагностике его заболеваний.

Внутриклеточные ферменты, которые являются маркерами повреждения внутренних органов:

• печень – аланинаминотрансефраза, аспартатаминотрансфераза, гамма-глютамилтранспептидаза, сорбитдегидрогеназа;
• почки – щелочная фосфатаза;
• предстательная железа – кислая фосфатаза;
• сердечная мышца – лактатдегидрогеназа

Внеклеточные ферменты выделяются железами во внешнюю среду. Основные из них секретируются клетками слюнных желез, желудочной стенки, поджелудочной железы, кишечника и активно участвуют в пищеварении.

Когда нужны ферментные препараты

Бывает так, что ферментов вырабатывается недостаточно. Это может происходить при:

• расстройствах желудочной секреции — гастритах, операции по резекции желудка;
• воспалительных заболеваниях поджелудочной железы;
• воспалительных процессах в кишечнике;
• заболеваниях печени и желчевыводящих путей;
• некоторых аутоиммунных заболеваниях.

В этом случае ферментная недостаточность приводит к тому, что еда плохо переваривается, после еды возникают боли в животе, вздутие, метеоризм, диарея и другие дискомфортные симптомы.

Ферментная недостаточность может иметь и другие последствия — при ухудшении всасывания еды может возникнуть дефицит минералов, витаминов и других нутриентов. Это может привести к упадку сил, ухудшению состояния кожи, волос и ногтей, зрения и многих других процессов.

При подтвержденном диагнозе «ферментная недостаточность» прием ферментов необходим. Гастроэнтеролог назначает нужные препараты с недостающими ферментами, их дозировку и длительность курса.

Как работают ферменты

В целом принцип действия ферментов выглядит довольно просто: 

• Всё, что мы употребляем – пища, витаминные комплексы, напитки – попадая в пищеварительную систему, связывается с ферментами;
• Условно, каждая молекула ферментов связывается с молекулой поступивших питательных веществ, но таким образом, что энзим умеет «узнавать» подходящую ему молекулу с помощью своего  активного центра;

• После соединения с подходящим питательным веществом энзим обрабатывает полученное вещество (субстрат) – очищает его, меняет порядок расположения молекул в субстрате и т.д. Это необходимо для наилучшей, то есть максимально быстрой метаболической реакции;
• Получившийся продукт уже готов для транспортировки в нужную среду и доставки к определенным мишеням: туда, где потребность в питательных веществах выше.     

А как фермент может определить потребность в тех или иных соединениях? 

Специфичность – свойство всех ферментов, и именно их способность работать, как специалисты узкого профиля, и создает прекрасный, гармоничный порядок для всего огромного количества этих полезных соединений. Один вид «настроен» на окислительно-восстановительные реакции, другие энзимы выполняют только транспортные функции от молекуле к другой, третьи необходимы, когда нужно доставить питание через клеточные мембраны, и т.д.  

Пищевые добавки не заменяют ферменты

Пищевые добавки не заменяют ферменты

Помимо естественных ферментов поджелудочной железы, для коррекции расстройства пищеварения, используются другие вещества, такие как полипептиды или другие соединения, полученные из определенных типов грибов. 

Они не содержат панкреатин, так как он вырабатывается только поджелудочной железой животных. Грибковые выделения присутствуют в пищевых добавках, но их терапевтический эффект не был продемонстрирован в надежных клинических испытаниях, у пациентов с истинной, а не функциональной дисфункцией поджелудочной железы. 

Соединения растений (грибов) не могут физиологически заменить естественные пищеварительные ферменты поджелудочной железы, (поскольку фитоэстрогены не заменяют натуральные или идентичные синтетические эстрогены), потому что они не созданы природой для этой цели. Они необходимы для развития и поддержки биохимии растительных клеток. У растений нет пищеварительного тракта, поэтому они не нуждаются в пищеварительных ферментах.

Некоторые пищевые добавки, представленные на рынке, содержат растительные ферменты, вырабатываемые грибами (Aspergyllus). В 1932 г. E. HOWELL Aspergyllus, идентифицировал растительные вещества, такие как амилаза, протеаза, липаза и целлюлаза, лактаза, пектиназы. 

Эти ферменты, необходимые для жизнедеятельности многоклеточных грибов, представляют собой Enzy Blend (БАД, с пищеварительными ферментами). Количество содержащегося нем фермента — липаза, может быть недостаточным для лечения органической нефункциональной недостаточности поджелудочной железы. Но зато, в его составе высока активность протеазы, комплексной протеазы и амилазы. 

Лекарственные (фармакологические) препараты панкреатина содержат высокий уровень липазы, хорошо защищенной от других ферментов, (в первую очередь протеаз). Избыточные количества активной протеазы и комплексной протеазы (60 тыс. HUT / г + 25 тыс. HUT / г соответственно) при отсутствии технологической защит, могут разрушать белковые ферменты, в том числе липазу.

Пациентам,с клинически значимой внешнесекреторной дисфункцией поджелудочной железы (панкреатическая недостаточность) следует отдавать предпочтение препаратам панкреатина

Они используются для достижения клинически важного улучшения состояния пациента, (исчезновение или уменьшение стеатореи, дискомфорта в животе и т. д.)

Функционально полные заменители необходимы для компенсации нарушенных или отсутствующих функций организма (включая пищеварение).

Классификация ферментов

Название фермента образуется от названия вещества, на которое он оказывает действие или вещества, связанного с природой катализируемой им химической реакции, путем прибавления окончания «- аза». Второй вариант является основой современной классификации и номенклатуры ферментов.

В настоящее время известно более двух тысяч ферментов. Они разделены на шесть классов, каждый из которых в свою очередь делится на соответствующие подклассы и подпод классы. Микроорганизмы, в том числе бактерии, располагают всем набором энзимов (ферментов). В микробной клетке одновременно могут находиться десятки различных ферментов.

Выделяют следующие классы ферментов:

1. Оксидоредуктазы – окислительно-восстановительные ферменты, переносящие электроны. К ним относят дегидрогиназы, оксидазы, пероксидазы, каталазы.
2. Трансферазы – переносят отдельные радикалы и атомы одних соединений к другим.
3. Гидролазы – отвечают за ускорение реакций гидролиза (расщепления веществ на более простые с присоединением молекул воды. К ним относятся фосфатазы, эстеразы, глюкозидазы.
4. Лиазы – катализаторы реакций присоединения групп по двойным связям и обратные реакции этих групп.
5. Изомеразы – ферменты с помощью которых химические вещества преобразуются в их изомеры. К ним относят рацемазы, эпимеразы, цис-транс-изомразы.
6. Лигазы (синтетазы) – катадизаторы реакций соединения двух молекул. К ним относятся глютаминсинтетаза, аспарагинсинтетаза.

Согласно современной классификации каждому ферменту присваивается шифр из четырех цифр. Первая обозначает класс, вторая – подкласс, третья – подподкласс, четвертая – порядковый номер фермента в данном подподклассе.

В частности карбамидамидогидролазе (уреазе) присвоен шифр КФ 3.5.1.5., поскольку она относится к третьему главному классу – гидролазы.

КоА синтетаза имеет шифр КФ 6.2.1.1, что обозначает, что данный фермент относится к шестому классу (лигазы, ко второму подклассу (образование С–связи) и к первому подподклассу (место образования связи в карбоксильной группе), последняя цифра – порядковый номер фермента.

Кроме того, ферменты в зависимости от реакции на условия среды делят на:

• конструктивные – концентрация в клетках микробов поддерживается независимо от условий среды на определенном уровне. К ним относятся ферменты гликолиза;
• индуцибельные – концентрация значительно увеличивается при наличии соответствующего субстрата. При отсутствии субстрата такие ферменты содержаться в клетке в очень малых количествах. К таким ферментам относятся β-галатозидаза, β-лактамаза;
• репресссибельные – энзимы, синтез которых блокируется конечным продуктом.

По связи с бактериальной клеткой различают:

Номенклатура и классификация ферментов

Название фермента
формируется из следующих частей:

1.название
субстрата с которым он взаимодействует

2.характер
катализируемой реакции

3.наименование
класса ферментов (но это необязательно)

4.суффикс
-аза-

пируват — декарбоксил — аза,сукцинат — дегидроген — аза

Посколькууже известно порядка 3 тыс. ферментов их необходимо классифицировать. В
настоящее время принята международная классификация ферментов, в основу которой
положен тип катализируемой реакции. Выделяют 6 классов, которые в свою очередь
делятся на ряд подклассов (в данной книге представлены только выборочно):

1.Оксидоредуктазы. Катализируют окислительно-восстановительные
реакции. Делятся на 17 подклассов. Все ферменты содержат небелковую часть в
виде гема или производных витаминов В₂, В₅. Субстрат,
подвергающийся окислению выступает как донор водорода.

1.1.Дегидрогеназы отщепляют от одного субстрата
водород и переносят на другие субстраты. Коферменты НАД, НАДФ, ФАД, ФМН. Они
акцептируют на себе отщепленный ферментом водород превращаясь при этом в
восстановленную форму (НАДН, НАДФН, ФАДН) и переносят к другому
фермент-субстратному комплексу, где его и отдают.

1.2.Оксидазы — катализирует перенос водорода на
кислород с образованием воды или Н₂О₂. Ф. Цитохромокисдаза
дыхательной цепи.

RH + NAD H + O₂ = ROH + NAD + H₂O

1.3.Монооксидазы — цитохром
Р450. По своему строению одновременно гемо- и флавопротеид. Он
гидроксилирует липофильные ксенобиотики (по вышеописанному механизму).

1.4.Пероксидазы и каталазы —
катализируют разложение перекисиводорода, которая образуется в ходе метаболических реакций.

1.5.Оксигеназы — катализируют реакции
присоединения кислорода к субстрату.

2.Трансферазы — катализируют перенос различных радикалов от молекулы донора к
молекуле акцептору.

Аа + Е + В = Еа + А + В = Е + Ва + А

2.1.Метилтрансферазы (СН₃-).

2.2.Карбоксил- и карбамоилтрансферазы.

2.2.Ацилтрансферазы – Кофермент А (перенос
ацильной группы -R-С=О).

Пример: синтез
нейромедиатора ацетилхолина (см.главу
«Обмен белков»).

2.3.Гексозилтрансферазы- катализируют перенос гликозильных остатков.

Пример: отщепление молекулы глюкозы от гликогена под действием фосфорилазы.

2.4.Аминотрансферазы — перенос аминогрупп

R1- CO — R2 + R1 — CH-NH₃ — R2 = R1 — CH-NH₃ — R2 + R1- CO — R2

Играют важную роль в превращении
АК. Общим коферментом являнтся пиридоксальфосфат.

Пример: аланинаминотрансфераза
(АлАТ): пируват + глутамат = аланин + альфа-кетоглутарат (см.главу «Обмен белков»).

2.5.Фосфотрансфереза (киназа) — катализируют
перенос остатка фосфорной кислоты. В большинстве случает донором фосфата
является АТФ. В процессе расщепления глюкозы в основном принимают участие
ферменты этого класса.

Пример: Гексо (глюко)киназа.

3.Гидролазы — катализируют реакции
гидролиза, т.е. расщепление веществ с присоединением по месту разрыва связи
воды. К этому классу относятся преимущественно пищеварительные ферменты, они
однокомпонентные (не содержат небелковой части)

R1-R2 +H₂O = R1H + R2OH

3.1.Эстеразы — расщепляют эфирные связи. Это большой
подкласс ферментов, катализирующих гидролиз тиоловых эфиров, фосфоэфиров.
Пример: липаза.

3.2.Гликозидазы
— расщепляют гликозидные связи в молекулах поли- и олигосахаридов.

Пример: амилаза, сахараза, мальтаза.

3.3.Пептидазы
— катализируют гидролиз пептидных связей.

Пример:
карбоксипептидаза, химотрипсин, трипсин.

3.5.Амидазы
— расщепляют амидные связи (СО-NH₂).

Пример: аргиназа
(цикл мочевины).

4.Лиазы — катализируют реакции расщепления молекул без присоединения воды. Эти
ферменты имеют небелковую часть в виде тиаминпирофосфата (В₁) и
пиридоксальфосфата (В₆).

4.1.Лиазы
связи С-С. Их обычно называют декарбоксилазами.

Пример: пируватдекарбоксилаза.

4.2.Лиазы
связи (гидратазы-дегидратазы) С-О.

Примеренолаза.

4.3.Лиазы
связи С-N.

4.4.Лиазы
связи С-S.

5.Изомеразы — катализируют реакции изомеризации.

Пример: фосфопентозоизомераза, пентозофосфатизомераза(ферменты
неокислительной ветви пентозофосфатного пути).

6.Лигазы катализируют реакции синтеза более сложных веществ из простых. Такие
реакции идут с затратой энергии АТФ. К названию таких ферментов прибавляют
«синтетаза».

ЛИТЕРАТУРА К ГЛАВЕIV.3.

1. Бышевский А. Ш., Терсенов
О. А. Биохимия для врача // Екатеринбург: Уральский рабочий, 1994, 384 с.;

2. Кнорре Д. Г., Мызина С.
Д. Биологическая химия. – М.: Высш. шк. 1998, 479 с.;

3. Филиппович Ю. Б., Егорова
Т. А., Севастьянова Г. А. Практикум по общей биохимии // М.: Просвящение, 1982,
311с.;

4. Ленинджер А. Биохимия. Молекулярные основы
структуры и функций клетки // М.: Мир, 1974, 956 с.;

5. Пустовалова Л.М. Практикум по биохимии //
Ростов-на Дону: Феникс, 1999, 540 с.